¿Cómo reaccionamos al stress?

Cuando nos encontramos en momentos de stress, nuestro organismo reacciona inmediata y efectivamente a cada cambio y se adapta, según sea la necesidad. De cómo funcionan estos procesos reguladores a nivel celular estudiaron Eduardo Arzt, de la Universidad de Buenos Aires y Florian Holsboer del Instituto Max Planck de Psiquiatría.

Artz y Holsboer identificaron el factor RSUME (RWD Containing Sumoylation Enhancer), que acentúa el cambio de proteínas con la ayuda de pequeñas moléculas similares la ubiquitina. La ubiquitina es una pequeña proteína que aparece naturalmente en células eucariotas. Su principal función es la de marcar otras proteínas para su destrucción.

Este proceso se conoce como proteólisis.Varias moléculas de ubiquitina se anclan a la proteína a eliminar y esta se mueve hacia el proteasoma, una estructura con forma de barril donde se lleva a cabo el proceso de la proteólisis. La ubiquitina puede marcar incluso proteínas de la membrana de la célula, por ejemplo receptores, para que sean eliminadas de la membrana.

Dicho cambio estabiliza, activa o cambia la función de las proteínas involucradas y forma la base de una reacción exitosa al stress. El factor RSUME fue descubierto en células cancerígenas que generalmente sufren de hipoxia o déficit crónico de oxígeno como factor tensionante.

Falta de oxigeno al nacer

El esclarecimiento de los circuitos controlados por el RSUME podría facilitar en un futuro intervenciones terapéuticas, tanto en el tratamiento de tumores como en el caso de hipoxia prenatal o la carencia de oxígeno durante e inmediatamente después del nacimiento, pero también de derrames cerebrales y heridas traumáticas del cerebro.

Frío, calor, tóxicos o carencia de oxígeno influyen en el organismo humano desde el exterior, así como lo hacen las emociones desde el interior. Todos estos son factores que pueden hacerle perder el equilibrio al cuerpo.

Un fino sistema regulador de reacciones moleculares, celulares, hormonales y neuronales busca inmediatamente restablecer el equilibrio original del organismo. Estudios genéticos moleculares realizados en los últimos años han permitido comprender mejor los procesos reguladores mencionados.

El objetivo es recuperar el equilibrio

Para garantizar una pronta capacidad reactiva del organismo a cambios exógenos y endógenos las proteínas existentes son cambiadas a través de la conexión con las llamadas moléculas SUMO (un proceso conocido como sumoilación). Gracias a ello se gana influencia en la estabilidad, actividad y funcionalidad que tienen como objetivo recuperar el equilibrio. Hasta ahora no era bien conocido cómo, por ejemplo, se activa el proceso de sumoilación en caso de stress.

La sumoilación es un sistema de modificación post-traduccional recientemente descubierto en eucariotas que consiste en la unión covalente a determinadas proteínas de un péptido similar a la ubiquitina denominado SUMO (small ubiquitin-like modifier). La sumoilación afecta a proteínas implicadas en numerosos procesos celulares, y puede alterar la interacción proteína-proteína o proteína-ADN, la actividad enzimática, o incluso la localización subcelular.

Sumoilación: ¿también implicada en respuesta a infecciones?

El sistema de sumoilación mantiene un equilibrio dinámico mediante la acción simultánea de enzimas que catalizan la conjugación y proteasas específicas de SUMO, capaces de romper la unión covalente entre SUMO y las proteínas sumoiladas. Las proteasas de SUMO también son necesarias para la activación de SUMO, que se produce como un prepéptido que es procesado proteolíticamente.
Existen datos que indican que la sumoilación puede estar implicada, tanto en animales como en plantas, en la respuesta a infecciones por bacterias, virus y hongos.

En la revista "Cell" los científicos dan a conocer la identificación del factor RSUME que se activa en caso de stress celular como la falta de oxígeno y el exceso de calor y que como consecuencia de ello genera una fuerte reacción del sistema de sumoilación.